Myoglobin

Myo|glo|bin 〈n. 11; unz.; Med.〉 roter Muskelfarbstoff [<grch. mys, Gen. myos „Muskel“ + Globin]

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My|o|glo|bin [↑ myo- (1) u. ↑ Globin] Symbol: Mb: in der Muskulatur der Säugetiere vorherrschendes u. dort als Sauerstoffspeicher das Hämoglobin ablösendes Eisen-Protein. Menschliches Mb (MG ca. 17 000) enthält 152 Aminosäuren u. Fe(II) (↑ Häm) es ist wie sein Sauerstoff-Addukt (MbO₂) purpurrot, während das z. B. in gekochtem Schlachttierfleisch vorliegende Oxidationsprodukt mit dreiwertigem Eisen (Metmyoglobin, MetMb) braun ist u. kein O₂ mehr binden kann.

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Myo|glo|bin, das; -s (Med.):

in der Muskulatur vorhandener, als Sauerstoffspeicher dienender roter Farbstoff.

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Myoglobin

 

[zu lateinisch globus »Kugel«] das, -s, ein Chromoproteid von roter Farbe, das besonders reich in der Muskulatur der Säugetiere (einschließlich Mensch) vorkommt und dort als Sauerstoffspeicher dient. Das menschliche Myoglobin besteht aus einer Kette von 153 Aminosäuren (Molekülmasse rd. 17 000) und enthält als prosthetische Gruppe das eisenhaltige Häm; es ist monomer und hat große Ähnlichkeit mit den Untereinheiten des tetrameren Hämoglobins. Myoglobin nimmt sehr rasch und mit einer Affinität, die größer ist als die des Hämoglobins, Sauerstoff auf; es ist v. a. in den Muskeln, die Dauerarbeit leisten (rote Muskeln wie Herzmuskeln, Flugmuskeln), reichlich enthalten. Bei tauchenden Säugetieren (Wale, Seehunde) ermöglicht Myoglobin eine verlängerte Tauchzeit. - Die Aminosäuresequenz und die Raumstruktur des Moleküls wurden 1960 von J. C. Kendrew aufgeklärt. Es besteht aus acht längeren, eine mehrfache Schleife bildenden Helixabschnitten und kürzeren nichthelikalen Bereichen, in denen jeweils die Schleife umbiegt; sie bilden zusammen eine kastenähnliche Struktur, von der das Häm umschlossen wird.

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My|o|glo|bin, das; -s (Med.): in der Muskulatur vorhandener, als Sauerstoffspeicher dienender roter Farbstoff.